Miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio
Come per la fibra striata, i miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio sono costituiti principalmente dalla proteina actina che, in questo caso, è preponderante rispetto alle altre proteine delle fibre muscolari lisce avendo un contenuto quasi doppio rispetto a quello presente nella fibra muscolare striata.
L’actina del muscolo liscio presenta sequenze aminoacidiche diverse dall’actina del muscolo scheletrico e agisce con la miosina solo se le catene leggere sono fosforilate.
I miofilamenti sottili del tessuto muscolare liscio, oltre l’actina, contengono altre due proteine assenti nel muscolo striato:
- Il caldesmone inibisce l’attività dell’ATPasi actomiosinica potendosi legare allo stesso sito attivo dell’actina che interagisce con la testa della miosina. Il complesso calcio/calmodulina/caldesmone rimuove l’inibizione esercitata sull’ATPasi actomiosinica.
- La calponina si lega sia all’actina che alla tropomiosina e inibisce l’attività dell’ATPasi actomiosinica. Questa inibizione è rimossa dal complesso calcio/calmodulina e dalla fosforilazione della molecola proteica ad opera di una protein-chinasi C.
Infine, nel tessuto muscolare liscio sono state identificate altre due proteine: la filamina, che lega l’actina, e la sinemina che lega la desmina dei filamenti intermedi.
Articolo creato l’8 marzo 2010.
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