Miofilamenti spessi del tessuto muscolare liscio
Come per la fibra striata, i miofilamenti spessi del tessuto muscolare liscio sono costituiti principalmente dalla proteina miosina che, in questo caso, ha un contenuto pari a solo ¼ rispetto alla fibra muscolare striata. Sono più lunghi rispetto a quelli della fibra muscolare striata, misurando 2,2 µm.
I miofilamenti di miosina sono innanzitutto più piccoli rispetto a quelli del muscolo striato perché costituiti da poche decine di molecole di miosina, invece che da centinaia come nel muscolo striato.
Ancora, la miosina presenta alcune sequenze aminoacidiche diverse rispetto alla stessa proteina del tessuto muscolare scheletrico e, inoltre, la catena leggera svolge nel muscolo liscio il ruolo di inibire l’ATPasi attivata dall’actina, ruolo che nel muscolo striato è svolto dalla troponina, assente nel muscolo liscio.
Un’altra differenza sta nel fatto che quando nel citoplasma della fibrocellula muscolare liscia aumenta la concentrazione di calcio, in risposta allo stimolo nervoso, gli ioni Ca++ si legano con la calmodulina, una proteina molto simile alla troponina C del muscolo striato che nel muscolo liscio, che, invece, nel muscolo liscio è assente.
La miosina del muscolo liscio ha un’attività ATPasica meno forte rispetto a quella del muscolo striato e le teste sono ripiegate sulla coda.
Nel tessuto muscolare si formano piccoli gruppi di 3-5 miofilamenti spessi che sono circondati da diversi filamenti sottili.
Delle proteine regolative, la tropomiosina e l’α-actinina sono presenti anche nel tessuto muscolare liscio e nelle strutture contrattili delle cellule non muscolari. La tropomiosina ha un contenuto quasi doppio rispetto a quello della fibra muscolare striata.
Articolo creato l’8 marzo 2010.
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