Actina
L’actina è una proteina filamentosa (si parla appunto di F-actina) di 1 µm di lunghezza capace di legarsi alla miosina dei miofilamenti spessi. È costituita da due catene avvolte l’un l’altra a formare una struttura ad elica destrorsa con un passo di circa 36 nm. Ogni catena è composta di monomeri globulari di G-actina aventi diametro di 5,5 nm (G sta per “globulare”). L’elica va incontro a mezzo giro ogni 7 monomeri di G-actina.
Le molecole di G-actina non sono simmetriche; ciascuna si comporta come se avesse un “fronte” rivolto verso la parte centrale del sarcomero ed un “retro” orientato nella direzione opposta. Poiché le molecole di G-actina sono associate tra loro nel filamento “fronte-retro”, l’intero filamento di actina acquista una distinta polarità nel senso che tutti i lati “fronte” di tutti i monomeri guardano in una direzione e tutti i lati “retro” sono rivolti nella direzione opposta.
Una conseguenza di questo comportamento è che i filamenti di actina appartenenti alle due metà del sarcomero hanno polarità opposta, polarità che si inverte a livello della linea Z.
L’actina è anche presente in cellule non muscolari come costituente dei microfilamenti.
Esistono 6 tipi di actina, due nelle cellule non muscolari e quattro nel muscolo; di queste ultime:
- Una nel muscolo scheletrico.
- Una nel muscolo cardiaco.
- Due nel muscolo liscio.
Le actine muscolari partecipano al meccanismo della contrazione, mentre le actine non muscolari (o actine citoplasmatiche) sono espresse in tutte le cellule e partecipano ad una serie di attività diverse come la costituzione del citoscheletro, la motilità cellulare, la divisione cellulare, ecc..
Articolo creato l’8 marzo 2010.
Ultimo aggiornamento: vedi sotto il titolo.
