Miofilamenti spessi del tessuto muscolare striato
I miofilamenti spessi occupano l’intera banda A determinandone la lunghezza; sono paralleli tra loro e distano 45 nm l’uno dall’altro. Sono più grossi nella parte centrale, dove appaiono muniti di ponti trasversali che nel loro insieme costituiscono la linea scura M. I filamenti spessi misurano 15 nm di spessore e 1,5 µm di lunghezza.
Ciascun filamento spesso consiste in una serie di molecole di miosina,capace di legarsi all’actina dei miofilamenti sottili, orientate longitudinalmente e disposte parallelamente tra loro. Le singole molecole di miosina sono fra di loro sfasate di circa 14 nm e sono disposte con la “coda” verso il centro del filamento e la “testa” globosa (o subframmento S1) verso l’una o l’altra estremità del miofilamento stesso. Le teste della molecola di miosina costituiscono le proiezioni trasversali che connettono i filamenti spessi con quelli sottili.
La sfasatura fa sì che i subframmenti S1 che costituiscono i ponti trasversali sporgano dall’asse del filamento ad intervalli di 14,3 nm e si succedano lungo il filamento stesso secondo un andamento elicoidale che si ripete a distanze di circa 40 nm.
Il segmento centrale liscio detto banda L (o banda pseudo-H) è costituito dalle code delle molecole di miosina che si affrontano al centro del mio filamento; tale segmento è lungo 0,15-0,20 nm.
Ai miofilamenti spessi si associano altre proteine come la titina, una proteina citoscheletrica. Singole molecole di titina uniscono a ponte gli elementi trasversali del citoscheletro dal centro del gruppo di filamenti spessi fino alla porzione terminale del sarcomero.
La maggior parte di una molecola di titina è compresa in un filamento spesso, dove può funzionare come stampo per la formazione del filamento. La rimanente parte costituisce una struttura altamente elastica la cui lunghezza cambia con quella del sarcomero.
Articolo creato l’8 marzo 2010.
Ultimo aggiornamento: vedi sotto il titolo.
