Emoglobina
L’emoglobina (HGB o Hb) è una proteina a struttura quaternaria costituita da 4 catene polipeptidiche a struttura terziaria, a due a due uguali, che nell’adulto sono del tipo α e β; tale molecola può essere considerata, quindi, come un tetramero α2β2. Inoltre, come nella mioglobina, è presente una parte non proteica rappresentata dal gruppo prostetico eme presente in ognuno dei quattro monomeri proteici.
L’emoglobina si ritrova negli eritrociti (o globuli rossi o emazie) e la sua funzione principale è quella di trasportare ossigeno che captato a livello polmonare, negli alveoli, deve giungere ai tessuti periferici affinché possa essere utilizzato nelle reazioni mitocondriali per la produzione di ATP, la molecola di scambio energetico del nostro organismo. Si calcola che in ogni eritrocito esistano circa 250 milioni di molecole di HGB.
L’emoglobina, come la mioglobina, è una cromoproteina ed è la responsabile del colore rosso del sangue; più precisamente, è il ferro porfirinico del gruppo prostetico che determina il colore rosso del sangue.
I singoli monomeri che realizzano la struttura quaternaria si influenzano tra loro determinando il cosiddetto effetto cooperativo che può essere positivo o negativo (a seconda se un monomero fa in modo che l’altro monomero vicino acquisisca maggiore o minore affinità per l’ossigeno).
Articolo creato il 5 marzo 2010.
Ultimo aggiornamento: vedi sotto il titolo.
