Recettori-canale di classe I
I recettori-canale di classe I appartengono alla superfamiglia del recettore nicotinico, data la struttura molto simile con un’elevata omologia di sequenza aminoacidica; vi rientrano recettori sia per anioni sia per cationi dato che tale classificazione non tiene conto della carica degli ioni.
In tale classe rientrano:
- Recettore colinergico nicotinico, sia muscolare che neuronale (cationico).
- Recettore della serotonina di tipo 3 (R 5-HT3) (cationico).
- Recettore del GABA di tipo A (anionico).
- Recettore della glicina di tipo A (Gly RA) (anionico).
Tali recettori di I classe sono eteropentameri, ossia formati da cinque subunità diverse (alfa, beta, gamma, delta, epsilon) che si aggregano in maniera diversa a seconda del tipo recettoriale.
Ogni subunità è composta da un polipeptide costituito da 4 eliche che attraversano la membrana in zone ricche di aminoacidi idrofobici; di queste quattro, solo l’elica denominata M2 è quella che partecipa alla formazione della parete del poro-canale intrinseco al recettore. Quest’elica è importante perché sono proprio gli amminoacidi dell’elica M2 che sono diversi da una classe all’altra in quanto l’elica M2 deve selezionare un catione o un anione e ne consegue che tale elica porta amminoacidi che sono carichi negativamente se devono attrarre cationi e respingere anioni (recettori nicotinico e serotoninico), mentre i recettori gabaergici e glicinergici hanno amminoacidi con cariche positive per attrarre e far passare anioni e respingere cariche positive.
Tali recettori possiedono delle anse intracellulari di collegamento tra le diverse eliche. Hanno importanza le anse che collegano M1 con M2 e M3 con M4 che hanno residui di serina e treonina che possono essere fosforilati da protein-chinasi intracellulari di tipo A e C; tale fosforilazione può modulare la velocità con cui il recettore-canale desensibilizza.
Le estremità amino-terminale e carbossi-terminale del polipeptide sono extracellulari. La sequenza amino-terminale è caratterizzata da un’elevata omologia di sequenza con il riconoscimento sempre di una stessa sequenza di circa 13 amminoacidi che sono posti tra due cisteine, una in posizione 128 e l’altra in posizione 142 che vengono a formare un ponte cistinico che dà stabilità alla struttura terziaria del recettore.
Articolo creato il 5 marzo 2010.
Ultimo aggiornamento: vedi sotto il titolo.
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