Biogenesi delle proteine di membrana
Il reticolo endoplasmatico (RE), oltre che nella sintesi dei lipidi di membrana, è coinvolto anche nella sintesi delle proteine integrali di membrana. Come per i lipidi, le proteine vengono caricate per la prima volta nelle membrane a livello del RE e in seguito fluiscono lungo il complesso di Golgi in direzione della membrana plasmatica.
C’è anche un flusso di proteine che va dalle membrane del RE ruvido verso la membrana nucleare.
Le proteine vengono inserite nelle membrane del RE mediante un processo noto come meccanismo del segnale. Gli RNA messaggeri (mRNA) di queste proteine contengono una sequenza che, tradotta in catena polipeptidica, costituisce un segnale all’inizio della proteina (peptide-segnale). Il segnale fa sì che la catena polipeptidica e i ribosomi che la assemblano, aderiscano al RE. Dopo l’adesione, il peptide-segnale, che contiene un segmento idrofobico in grado di attraversare la membrana, promuove l’entrata del polipeptide nella membrana stessa. Dopo aver svolto la sua funzione, il peptide-segnale viene enzimaticamente rimosso.
L’aggiunta di eventuali gruppi glucidici avviene anch’essa nel reticolo endoplasmatico e si completa nel complesso di Golgi. I primi gruppi glucidici vengono aggiunti alle proteine di nuova sintesi che sono rivolte verso l’interno delle cisterne del RE. Questi gruppi glucidici vengono allungati man mano che le proteine si spostano attraverso il complesso di Golgi. Le unità glucidiche complete, qui come nel RE, sono rivolte verso l’interno delle vescicole che si staccano dal Golgi. La fusione delle vescicole con la membrana plasmatica dispone i carboidrati sulla superficie esterna della cellula.
Le proteine di membrana di mitocondri e altri organelli cellulari derivano da ribosomi che non sono associati a membrane ma sono liberi nel citoplasma. Dopo essere state sintetizzate, queste proteine penetrano negli organuli mediante un processo analogo a quello del meccanismo del segnale. Molte di queste proteine si trovano inizialmente in una conformazione che espone i gruppi aminoacidici polari sulla superficie, rendendole solubili nel citoplasma. Dopo aver raggiunto la membrana dell’organulo bersaglio, esse vanno incontro ad un cambiamento conformazionale che promuove la loro inserzione nella membrana, con le regioni apolari localizzate all’interno e quelle polari esposte sulla superficie della membrana. Un gruppo di proteine dette chaperonine mantiene le proteine di membrana degli organelli nella conformazione che facilita il loro trasferimento attraverso il citoplasma e l’inserzione nelle membrane bersaglio.
Articolo creato il 23 febbraio 2010.
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